Histon
Histone sind Proteine, bestehend aus einem globulären Zentrum und flexiblen endständigen Armen, die viele basische Aminosäuren besitzen. Die Histone sind im Zellkern vorhanden, wo sich chromosomale DNA an sie anlagert, um eine Komprimierung in Form von Chromatin zu ermöglichen. Dies ist notwendig, um das große Genom von Eukaryonten im Zellkern unterbringen zu können.
Es sind fünf Typen von Histonen bekannt - H1, H2A, H2B, H3 und H4. Je zwei Moleküle (Dimere) von H2A, H2B, H3 und H4 bilden einen Nukleosomenkern (´core partikel´), um das sich die DNA in ca. zwei großen linksgängigen Windungen legen kann. Das fünfte zum Nucleosom gehörige Histon, H1, wird benötigt, um einen 30nm-Faser zu bilden - eine übergeordnete Struktur, die einer Helix aus Nucleosomen entspricht. Dadurch wird die DNA Packung weiter verstärkt. Die Komprimierung des DNA-Moleküls beträgt ohne H1 Faktor 7 und wird mit H1 auf Faktor 40-50 erhöht, d.h. ein unkomprimierter DNA-Strang enthält 3 Mio Nukleotide/mm, komprimiert ohne H1 20 Mio Nukleotide/mm und mit H1 120 Mio Nukleotide/mm. Die Bindung der DNA an die Histone verhindert eine Transkription, weshalb für diesen Vorgang die DNA von den Histonen gelöst werden muss.
Histone können von Enzymen modifiziert werden. Diese Modifikationen können Methylierung, Phosphorylierung und Acetylierung umfassen. Die Funktion der Methylierung ist erst seit neuestem bekannt und steht in Beziehung zum inaktivierenden Prozess der DNA-Methylierung. Die Phosphorylierung erfolgt als Antwort auf Signale, die die Zelle von außen erhält. Die Acetylierung setzt, wie die Phosphorylierung, die Bindefähigkeit der Histone für die DNA herab. Sie ist deshalb Voraussetzung für die Transkription der gebundenen DNA.
Siehe auch: Genexpression, Epigenetik