Michaelis-Menten-Theorie<meta http-equiv="Content-type" content="text/html; charset=utf-8"> <link rel="shortcut icon" href="../../favicon.ico"><link rel="stylesheet" href="../../wikistatic.css"></head> <body><div id=topbar><table width='98%' border=0><tr><td><a href="../../h/ha/hauptseite.html" title="Hauptseite">Hauptseite</a> | <b><a href="http://de.wikipedia.org/wiki/Michaelis-Menten-Theorie" title="Michaelis-Menten-Theorie">Aktueller Wikipedia-Artikel</a></b></td> <td align=right nowrap><form name=search class=inline method=get action="../../../search/search.html"><input name=search size=19><input type=submit value=Search></form></td></tr></table></div> <div id=article><h1>Michaelis-Menten-Theorie</h1>Die Vorstellungen von <strong>Michaelis und Menten</strong> (<A HREF="../../1/19/1913.html" title="1913">1913</A>) legten den Grundstein für die <A HREF="../../e/en/enzymkinetik.html" title="Enzymkinetik">Enzymkinetik</A>. Hier wurde das theoretische Rüstzeug erarbeitet, Enzyme nicht nur hinsichtlich ihrer Aktivität zu charakterisieren, sondern auch die Stoffmenge (Konzentration) zu finden, welche eine den Gegebenheiten angepasste Umwandlung ermöglicht (siehe auch: <A HREF="../../a/af/affinita_t.html" title="Affinität">Affinität</A>). <p> Im allgemeinen sind Enzyme in der Lage, schwankende Substratkonzentrationen auszugleichen, d.h. ein <A HREF="../../f/fl/fliea_gleichgewicht.html" title="Fließgleichgewicht">Fließgleichgewicht</A> (´steady state´) dadurch einzustellen, dass sie ihre Tätigkeit dem Angebot anpassen. Ausnahmen hiervon bestätigen die Regel, und dann aus naheliegenden Gründen. So gibt es zwei <A HREF="../../t/tr/traubenzucker.html" title="Traubenzucker">Glucose</A>-umwandelnde Enzyme, die <A HREF="../../g/gl/glucokinase.html" title="Glucokinase">Glucokinase</A> der Leber und die <A HREF="../../g/gl/glucokinase.html" title="Glucokinase">Hexokinase</A> des Hirns. Während erstere dazu beiträgt, schädliche Schwankungen des Blutzuckerspiegels auszugleichen, arbeitet die zweite stets an ihrer Leistungsgrenze. Dadurch wird, besonders unter Mangelbedingungen, vorrangig das Hirn mit Energie versorgt. Anders gesagt: dieses Enzym findet auch in Notsituationen stets noch Glucose, arbeitet also mit maximaler Effizienz. So plausibel diese Feststellung erscheint, sie benötigt doch eine etwas eingehendere Behandlung, nicht zuletzt, um damit die Leistung von Leonor Michaelis und Maud Menten zu würdigen.<p> <p><table border="0" id="toc"><tr><td align="center"> <b>Table of contents</b> <script type='text/javascript'>showTocToggle("show","hide")</script></td></tr><tr id='tocinside'><td align="left"> <div style="margin-left:2em;"> </div> </div> <A CLASS="internal" HREF="#Sättigung: das Phänomen">1 Sättigung: das Phänomen</A><BR> <A CLASS="internal" HREF="#theoretische Begründung">2 theoretische Begründung</A><BR> <A CLASS="internal" HREF="#Sättigungsverlauf: eine Hyperbel zwischen K<sub>m</sub> und V<sub>max</sub>">3 Sättigungsverlauf: eine Hyperbel zwischen K<sub>m</sub> und V<sub>max</sub></A><BR> <A CLASS="internal" HREF="#Weblinks">4 Weblinks</A><BR> </td></tr></table><P> <A NAME="Sättigung: das Phänomen"><H2>Sättigung: das Phänomen</H2> Im Gegensatz zur Kinetik chemischer Reaktionen gibt es in der Enzymkinetik das Phänomen der <strong>Sättigung</strong>: bei sehr hohen Substratkonzentrationen kann die Umsatzgeschwindigkeit v nicht weiter gesteigert werden d.h. es wird ein Wert <strong>V<sub>max</sub></strong> erreicht.<p> <A NAME="theoretische Begründung"><H2>theoretische Begründung</H2> Als Biokatalysatoren bilden Enzyme <strong>E</strong> mit ihrem Substrat <strong>S</strong> einen Komplex <strong>ES</strong>, aus dem heraus sich die Reaktion zum Produkt vollzieht:<p> <p> <strong> k<sub>1</sub></strong> und <strong> k <sub>-1</sub></strong> sind die Geschwindigkeitskonstanten für die Assoziation von E und S bzw. die Dissoziation des Enzym-Substrat-Komplexes ES. <strong> k<sub>2</sub></strong> und <strong> k <sub>-2</sub></strong> sind die entsprechenden Konstanten für die Reaktion zum Produkt bzw. die Rückreaktion zum Substrat. Diese Rückreaktion findet unter den Bedingungen der Enzymkinetik, d.h. unmittelbar nach Mischung der Komponenten E und S, noch nicht statt (siehe <A HREF="../../f/fl/fliea_gleichgewicht.html" title="Fließgleichgewicht">Fließgleichgewicht</A>). Ferner wird die Umwandlung von ES zu EP (und nicht die spontane Freisetzung von P) gemessen, so dass die folgende Vereinfachung gerechtfertigt ist:<p> <p> Hierin ist k<sub>2</sub> ein Maß der maximalen Rektionsgeschwindigkeit bei Substratsättigung ( V<sub>max</sub>), auch Wechselzahl, molekulare Aktivität, ´turnover number´ oder <strong>k<sub>cat</sub></strong> genannt (k<sub>cat</sub> = V<sub>max</sub>/ [Eo]). <strong>Die <A HREF="../../m/mi/michaeliskonstante.html" title="Michaeliskonstante">Michaeliskonstante</A></strong>, das <strong>ist die Substratkonzentration, bei der Halbsättigung vorliegt</strong> (die Umsatzgeschwindigkeit also v = V<sub>max</sub>/2 beträgt) ergibt sich dann zu<p> <p> (Michaelis-Menten Fall, gegeben wenn k<sub>2</sub><< k<sub>1</sub>) oder allgemeiner zu<p> <p> (Briggs Haldane Situation [Zerfallswege von ES / Bildungsweg von ES] für den Fall, dass k <sub>2</sub> gegenüber k <sub>1</sub> nicht vernachlässigt werden kann)<p> <A NAME="Sättigungsverlauf: eine Hyperbel zwischen K<sub>m</sub> und V<sub>max</sub>"><H2>Sättigungsverlauf: eine Hyperbel zwischen K<sub>m</sub> und V<sub>max</sub></H2><p> <p> Die Sättigungsfunktion eines “Michaelis-Menten Enzyms” lässt sich unter Verwendung der Parameter <strong>K<sub>m</sub></strong> und <strong>V<sub>max</sub></strong> wie folgt formulieren:<p> <p> Dies ist die <em>Michaelis-Menten Beziehung</em>, d.h. die Gleichung einer Hyperbel mit den folgenden in der Abbildung gezeigten Eigenschaften:<p> <ul><li> Ihre Tangenten entsprechen den Werten V<sub>max</sub> (realer Ast) und K<sub>m</sub> (imaginärer Ast, gestrichelt);<p> </li><li> <strong>gleicht die Substratkonzentration [S] dem K<sub>m</sub>-Wert, so liegt die Hälfte des ursprünglich vorhandenen Enzyms</strong> [Eo] <strong>in Form des Enzym-Substrat-Komplexes [ES] vor</strong>, die andere Hälfte ist frei [E];<p> </li><li> da die Sättigung asymptotisch angenähert wird, sind hierzu Substratkonzentrationen erforderlich, die mehr als dem zehnfachen K<sub>m</sub>-Wert entsprechen. Im Umkehrschluss gilt:<p> </li><li> hat man für ein Enzym eine Sättigungshyperbel gemessen, d.h. die Umsatzgeschwindigkeit v als Funktion der Substratkonzentration [S] bestimmt, so lassen sich daraus V<sub>max</sub> (die Aktivität) und K<sub>m</sub> (die reziproke <A HREF="../../a/af/affinita_t.html" title="Affinität">Affinität</A>) ableiten. Ein relativ neues, einfaches und doch präzises Verfahren zu diesem Zweck ist die direkt-lineare Auftragung (<A HREF="../../e/en/enzymkinetik.html" title="Enzymkinetik">Enzymkinetik</A>). <p> </li><li> <strong>Inhibitoren</strong>, darunter wichtige Medikamente und Gifte, ändern die Eigenschaften von Enzymen und können mit den hier eingeführten Methoden näher charakterisiert und in ihrer Wirkungsweise besser verstanden werden: <dl><dd> ´kompetitive´ Inhibitoren erhöhen den K<sub>m</sub>-Wert; </dd><dd> ´unkompetitive´ Inhibitoren erniedrigen sowohl V<sub>max</sub> als auch den K<sub>m</sub>-Wert(!); </dd><dd> Inhibitoren vom Mischtyp erhöhen den K<sub>m</sub>-Wert und erniedrigen V<sub>max</sub> </dd><dd> als Sonderfall des Mischtyps hat der ´nichtkompetitive´ Inhibitor zu gelten, der ausschließlich den V<sub>max</sub>-Wert erniedrigt; bei Einsubstrat-Enzymen kommt er (entgegen verbreiteter Auffassung) nicht vor. <p> </dd></dl></li></ul>Unter <A HREF="../../e/en/enzymkinetik.html" title="Enzymkinetik">Enzymkinetik</A> finden sich weitere Merkmale dieser Inhibitionstypen.<p> <A NAME="Weblinks"><H2>Weblinks</H2> <ul><li> <A HREF="http://www.chemieunterricht.de/dc2/rk/mm-histo.htm" class="external">http://www.chemieunterricht.de/dc2/rk/mm-histo.htm</A> </li><li> <A HREF="http://www.net-lexikon.de/Michaelis-Menten-Theorie.html</li></ul>" class="external">http://www.net-lexikon.de/Michaelis-Menten-Theorie.html</li></ul></A></div><br><div id=footer><table border=0><tr><td> <small>Dies ist ein Artikel aus der freien Enzyklopädie <a href="http://de.wikipedia.org">Wikipedia</a>. Stand: August 2004. Der Artikel steht unter der <a href="http://www.gnu.org/licenses/fdl.txt">GNU Free Documentation License</a>.</small></td></tr></table></div>