Protein<meta http-equiv="Content-type" content="text/html; charset=utf-8"> <link rel="shortcut icon" href="../../favicon.ico"><link rel="stylesheet" href="../../wikistatic.css"></head> <body><div id=topbar><table width='98%' border=0><tr><td><a href="../../h/ha/hauptseite.html" title="Hauptseite">Hauptseite</a> | <b><a href="http://de.wikipedia.org/wiki/Protein" title="Protein">Aktueller Wikipedia-Artikel</a></b></td> <td align=right nowrap><form name=search class=inline method=get action="../../../search/search.html"><input name=search size=19><input type=submit value=Search></form></td></tr></table></div> <div id=article><h1>Protein</h1><strong>Proteine</strong>, oft auch <strong>Eiweiße</strong> genannt, sind Makromoleküle, die neben <A HREF="../../k/ko/kohlenstoff.html" title="Kohlenstoff">Kohlenstoff</A>, <A HREF="../../w/wa/wasserstoff.html" title="Wasserstoff">Wasserstoff</A> und <A HREF="../../s/sa/sauerstoff.html" title="Sauerstoff">Sauerstoff</A> auch <A HREF="../../s/st/stickstoff.html" title="Stickstoff">Stickstoff</A> und manchmal auch <A HREF="../../s/sc/schwefel.html" title="Schwefel">Schwefel</A> enthalten. Die saure <A HREF="../../h/hy/hydrolyse.html" title="Hydrolyse">Hydrolyse</A> (das intensive Kochen in starken Säuren) zerlegt die Riesenmoleküle in ihre einzelnen Bausteine, nämlich rund 20 Arten von <A HREF="../../a/am/aminosa_ure.html" title="Aminosäure">Aminosäuren</A>. Das heißt: Proteine bestehen aus langen Ketten von Aminosäuren, die durch Peptidbindungen verbunden sind. Meist sind Hunderte oder Tausende von Aminosäuren miteinander verknüpft.<p> Der Name <em>Protein</em> wurde <A HREF="../../1/18/1839.html" title="1839">1839</A> von Geradus Johannes Mulder vom griechischen Wort <em>protos</em> ('erstes, wichtigstes') oder <em>proteuo</em> ('ich nehme den ersten Platz ein') abgeleitet, um dadurch die Bedeutung der Proteine für das <A HREF="../../l/le/leben__begriffskla_rung_.html" title="Leben (Begriffsklärung)">Leben</A> zu unterstreichen.<p> <p><table border="0" id="toc"><tr><td align="center"> <b>Table of contents</b> <script type='text/javascript'>showTocToggle("show","hide")</script></td></tr><tr id='tocinside'><td align="left"> <div style="margin-left:2em;"> </div> </div> </div> <A CLASS="internal" HREF="#Bedeutung für den Organismus">1 Bedeutung für den Organismus</A><BR> <A CLASS="internal" HREF="#Räumlicher Aufbau">2 Räumlicher Aufbau</A><BR> <div style="margin-left:2em;"> <A CLASS="internal" HREF="#Denaturierung">2.1 Denaturierung</A><BR> </div> <A CLASS="internal" HREF="#Weblinks">3 Weblinks</A><BR> </td></tr></table><P> <A NAME="Bedeutung für den Organismus"><H3>Bedeutung für den Organismus</H3> Die Aufgaben der Proteine im Organismus sind vielfältig. Einige Beispiele: <ul><li> Als Strukturproteine bestimmen sie den gesamten Körperaufbau und die Beschaffenheit von <A HREF="../../g/ge/gewebe__biologie_.html" title="Gewebe (Biologie)">Geweben</A> z.B. Haarstruktur. </li><li>Als <A HREF="../../e/en/enzym.html" title="Enzym">Enzyme</A> beschleunigen sie chemische Reaktionen. </li><li>Als <A HREF="../../h/ho/hormon.html" title="Hormon">Hormone</A> steuern sie Vorgänge im Körper. </li><li>In den <A HREF="../../m/mu/muskulatur.html" title="Muskulatur">Muskeln</A> verändern bestimmte Proteine ihre Form und sorgen so für die Kontraktion der Muskeln und damit für Bewegung. </li><li><A HREF="../../h/ha/ha_moglobin.html" title="Hämoglobin">Hämoglobin</A> ist ein Transportprotein, das im Blut für den Sauerstofftransport zuständig ist.<p> </li></ul><A NAME="Räumlicher Aufbau"><H3>Räumlicher Aufbau</H3> Der Aufbau der Proteine, d.h. die Reihenfolge der Aminosäuren ist in der <A HREF="../../d/de/desoxyribonukleinsa_ure.html" title="Desoxyribonukleinsäure">Desoxyribonukleinsäure (DNS)</A> kodiert. In den <A HREF="../../r/ri/ribosom.html" title="Ribosom">Ribosomen</A> wird diese Information verwendet, um aus einzelnen Aminosäuren ein Proteinmolekül zusammenzusetzen, wobei die Aminosäuren in einer ganz bestimmten, von der DNS vorgegebenen Reihenfolge verknüpft werden. Ist diese Synthese abgeschlossen, werden die meisten Proteine posttranslational noch modifiziert. Dies kann dadurch geschehen, dass Stücke der Proteinsequenz herausgeschnitten werden, d.h. durch limitierte Proteolyse, oder auch dadurch, dass die Seitengruppen spezieller Aminosäuren durch chemische Gruppen modifiziert werden. Eine sehr häufige Reaktion stellt die Anfügung einer Phosphatgruppe dar, die bei einer Vielzahl von Regulationsreaktionen eine wichtige Rolle spielt. Bislang sind in der Literatur mehr als 200 unterschiedliche chemische Gruppen bekannt, die an Proteine angefügt werden können, und so ihre Eigenschaften modifizieren. Für die Wirkungsweise der Proteine ist aber auch ihr räumlicher Aufbau wichtig. Deswegen lässt sich die Struktur der Proteine auf 4 Betrachtungsebenen beschreiben:<p> <ul><li>Als <strong>Primärstruktur</strong> eines Proteins wird die Abfolge der einzelnen Aminosäuren, d.h. die Aminosäuresequenz, wie sie die in der <A HREF="../../d/de/desoxyribonukleinsa_ure.html" title="Desoxyribonukleinsäure">DNS</A> gespeicherte Information vorgibt, bezeichnet. </li><li>Die räumliche Anordnung der Aminosäuren eines Proteins wird als <strong>Sekundärstruktur</strong> bezeichnet. Man unterscheidet dabei zwischen folgenden Strukturtypen: <A HREF="../../a/al/alpha_helix.html" title="Alpha-Helix">alpha-Helix</A>, <A HREF="../../b/be/beta_faltblatt.html" title="Beta-Faltblatt">beta-Faltblatt</A>, <A HREF="../../b/be/beta_turns.html" title="Beta-turns">beta-turn</A> und ungeordneten, so genannten <A HREF="../../r/ra/random_coil_strukturen.html" title="Random-coil-Strukturen">random-coil-Strukturen</A>. Diese Strukturen ergeben sich durch <A HREF="../../w/wa/wasserstoffbra_ckenbindung.html" title="Wasserstoffbrückenbindung">Wasserstoffbrückenbindungen</A> zwischen den Peptidbindungen des Polypeptid-Rückgrates. </li><li>Die schraubenförmigen oder zickzackähnlichen Ketten sind wiederum regelmäßig gewunden und exakt räumlich angeordnet, wodurch sich die <strong>Tertiärstruktur</strong>, also die endgültige, räumliche Struktur eines einzelnen Proteinmoleküls, ergibt. Die physikalischen Kräfte, durch die diese räumliche Struktur stabilisiert wird, bilden sich vor allem zwischen den Seitenketten von nahe beieinander stehenden Aminosäurenseitenketten aus. Dazu gehören kovalente Bindungen zwischen 2 Cysteinresten aber vor allem nicht-kovalente Wechselwirkungen wie die zuvor genannten <A HREF="../../w/wa/wasserstoffbra_ckenbindung.html" title="Wasserstoffbrückenbindung">Wasserstoffbrückenbindungen</A> und zusätzlich hydrophobe, ionische und Van-der-Waals-Wechselwirkungen. </li><li>Bei vielen Funktionen im Körper arbeiten mehrere Proteinmoleküle zusammen, die nicht chemisch miteinander verbunden sind, aber eng aneinandergelagert sind. Das <A HREF="../../h/ha/ha_moglobin.html" title="Hämoglobin">Hämoglobin</A> beispielsweise besteht aus vier Proteinmolekülen. Falls solch eine räumliche Anordnung mehrerer Moleküle zu einer übergeordneten funktionellen Einheit besteht, wird diese als <strong>Quartärstruktur</strong> bezeichnet.<p> </li></ul>Man unterscheidet zwei Hauptgruppen von Proteinen: <ul><li>die <strong>globulären Proteine</strong>, deren Tertiär- oder Quartärstruktur annähernd kugel- oder birnenförmig aussieht und die meist in Wasser oder Salzlösungen gut löslich sind (Beispiel: das Protein des Eiklars, <em>Ov-<A HREF="../../a/al/albumin.html" title="Albumin">Albumin</A></em> genannt), </li><li>die <strong>fibrillären Proteine</strong>, die eine fadenförmige oder faserige Struktur besitzen, meist unlöslich sind und zu den Stütz- und Gerüstsubstanzen gehören (Beispiel: die Keratine in den Haaren und Fingernägeln).<p> </li></ul><A NAME="Denaturierung"><H4>Denaturierung</H4> Durch chemische Substanzen (z.B. Säuren, <A HREF="../../s/sa/salze.html" title="Salze">Salze</A>) oder hohe oder tiefe Temperaturen können sich Sekundär- und Tertiärstruktur und damit eventuell auch die Quartärstruktur ändern, ohne dass sich jedoch die Reihenfolge der Aminosäuren (Primärstruktur) ändert. Dieser Vorgang heißt <A HREF="../../d/de/denaturierung.html" title="Denaturierung">Denaturierung</A> und ist meistens irreversibel, d.h. der ursprüngliche räumliche Aufbau kann nicht wiederhergestellt werden. Bekanntestes Beispiel dafür ist das Eiweiß im Hühnerei, das beim Kochen fest wird, weil sich der räumliche Aufbau der Proteinmoleküle geändert hat, und bei dem der ursprüngliche, flüssige Zustand nicht mehr hergestellt werden kann.<p> Durch die Denaturierung ändern sich die physikalischen und physiologischen Eigenschaften der Proteine. Das ist auch der Grund, warum extrem hohes <A HREF="../../f/fi/fieber.html" title="Fieber">Fieber</A> lebensgefährlich ist: Durch die hohe Temperatur werden Proteine denaturiert, die im denaturierten Zustand nicht mehr in der Lage sind, ihre Aufgaben im Organismus zu erfüllen.<p> Beim Abbau der Proteine entstehen Peptone.<p> <em>Siehe auch:</em> <A HREF="../../a/am/aminosa_ure.html" title="Aminosäure">Aminosäure</A>; <A HREF="../../g/gl/glykoproteine.html" title="Glykoproteine">Glykoproteine</A>; <A HREF="../../e/ei/eiweia_synthese.html" title="Eiweißsynthese">Eiweißsynthese</A>; <A HREF="../../e/en/enzym.html" title="Enzym">Enzym</A>; <A HREF="../../g/gl/gluten.html" title="Gluten">Gluten</A>; <A HREF="../../m/me/metalloenzym.html" title="Metalloenzym">Metalloenzym</A>; <A HREF="../../m/me/metalloprotein.html" title="Metalloprotein">Metalloprotein</A>; <A HREF="../../p/pe/peptid.html" title="Peptid">Peptid</A>; <A HREF="../../p/pe/peptidbindung.html" title="Peptidbindung">Peptidbindung</A>; <A HREF="../../p/po/polypeptid.html" title="Polypeptid">Polypeptid</A>; <A HREF="../../p/ph/phenylketonurie.html" title="Phenylketonurie">Phenylketonurie</A>; <A HREF="../../x/xa/xantoproteinreaktion.html" title="Xantoproteinreaktion">Xantoproteinreaktion</A>, <A HREF="../../y/ye/yeast_2_hybrid_systeme.html" title="Yeast-2-Hybrid-Systeme">Yeast-2-Hybrid-Systeme</A><p> <A NAME="Weblinks"><H2>Weblinks</H2> <ul><li> <A HREF="http://www.foerstner.org/konrad/bco/grundlagen/proteine.html" class="external">Aminosäuren und Proteine</A> </li><li> <A HREF="http://www.biokurs.de/skripten/bs11-7.htm" class="external">Bau von Proteinen</A> </li><li> <A HREF="http://www.biologie.uni-hamburg.de/b-online/d17/17d.htm" class="external">Peptide, Polypeptide (Proteine)</A> </li><li> <A HREF="http://www.pdb.org" class="external">Protein Database (Aminosärensequenzen, 3D-Strukturen,...)</A><p> </li></ul><p> <p> <p> <p> <p> <p> <p></div><br><div id=footer><table border=0><tr><td> <small>Dies ist ein Artikel aus der freien Enzyklopädie <a href="http://de.wikipedia.org">Wikipedia</a>. Stand: August 2004. Der Artikel steht unter der <a href="http://www.gnu.org/licenses/fdl.txt">GNU Free Documentation License</a>.</small></td></tr></table></div>